Dołącz do czytelników
Brak wyników

Suplementy

11 stycznia 2019

NR 1 (Luty 2018)

Kolagen – fakty i oczekiwania

0 100

Kolagen jest białkiem strukturalnym, spotykanym wyłącznie u wielokomórkowych organizmów zwierzęcych, a zatem także u ludzi, wytwarzanym przez fibroblasty obecne w tkance łącznej. Wpływa na szereg ważnych funkcji, m. in. warunkuje prawidłową budowę tkanki chrzęstnej w stawach, wzmacnia naczynia krwionośne, zapewnia elastyczność skóry bądź pomaga kościom wytrzymać większe obciążenia. Dostępne na rynku suplementy kolagenowe mają – według zapewnień producentów – poprawić strukturę i funkcjonowanie stawów, a także jakość skóry. Czy tak jest w rzeczywistości?

Można powiedzieć, że kolagen ma dobrą prasę. Wpisując to hasło do bazy medycznej PubMed, stwierdza się stały wzrost liczby publikacji z tego obszaru, od ok. 1000 rocznie w latach 70. ubiegłego wieku do prawie 9000 rocznie w ostatnich latach. Odpowiednio liczba prac naukowych dotyczących suplementacji kolagenem ustabilizowała się w ostatnich latach i wynosi ok. 100 rocznie.

Biochemicy wyróżniają aż 29 typów kolagenu [1], przy czym każdy z nich, kodowany przez inne geny, dominuje w odpowiednich tkankach lub strukturach organizmu. Kolagen zaliczany jest do tzw. substancji lub macierzy (matrix) pozakomórkowej i tworzy tkankę łączną, która pełni wiele różnorodnych funkcji. Występuje m.in. w kościach, zębach, chrząstce, więzadłach, powięziach, skórze i innych obszarach ciała narażonych na oddziaływanie ogromnych sił lub przeciążeń, stanowiąc ok. 30% (od 25 do 35%) białka organizmu. Jako białko podlega tym samym regułom biologicznym, jak inne proteiny, a zatem składa się z aminokwasów, powstaje w procesie biosyntezy i bazuje na zapisie budowy zdeponowanym w DNA. Nie dziwi zatem, że znany jest szereg mutacji genetycznych prowadzących do wytworzenia nieprawidłowego białka i typowych schorzeń, chociażby wrodzonej łamliwości kości lub wielu typów zespołu Ehlersa-Danlosa. 

Wszystkie typy kolagenu wykazują charakterystyczną strukturę potrójnej helisy. Potrójnej, bowiem trzy łańcuchy polipeptydowe, tzw. łańcuchy alfa, każdy skręcony w lewoskrętną helisę budują prawoskrętną superhelisę, której struktura nadaje cząsteczce kolagenu zarówno sprężystość, giętkość jak i bardzo ograniczoną rozciągliwość, a ponadto zapobiega działaniu nieswoistych enzymów proteolitycznych. Taka cząsteczka przypomina trójżyłową linę, tyle że o średnicy ok. 1,5 nm i długości 0,3 μm, stanowiąc zarazem podstawową jednostkę strukturalną, zwaną tropokolagenem. Z reguły włókna kolagenowe tworzą wiązania poprzeczne wewnątrz oraz pomiędzy sąsiednimi strukturami trójhelikalnymi. Warto dodać, że wewnątrzkomórkowa forma kolagenu nosi nazwę prokolagenu i wyposażona jest na końcach w specjalne zabezpieczenia (mostki dwusiarczkowe), uniemożliwiające wbudowanie tego białka do włókna kolagenowego wewnątrz komórki. Kolagen potrzebny jest poza komórką i dlatego też przemiana prokolagenu zachodzi w przestrzeni pozakomórkowej. 

Kolagen jest też przykładem modyfikacji białka poprzez przyłączenie grup innych od tych, które spotykane są w aminokwasach. W tym przypadku wbudowana w cząsteczkę prolina musi w wielu miejscach zostać enzymatycznie hydrolizowana do hydroksyproliny, innymi słowy przyłącza grupy hydroksylowe, stabilizując włókna nowo zsyntetyzowanego kolagenu. W przeciwnym razie wszystkie struktury zbudowane z kolagenu pozbawione zostaną wymaganej stabilności. Do tej reakcji wymagana jest witamina C (kwas L-askorbinowy), stąd jej brak skutkuje szkorbutem. Związek pomiędzy jakością kolagenu a witaminą C opisano dopiero w 1747 r. Od tego czasu marynarze Brytyjskiej Marynarki Królewskiej otrzymywali porcję limonek podczas długich rejsów.

Kolagen ma ciekawe właściwości fizyczne. Jest białkiem trudno rozpuszczalnym, charakteryzuje się jednak niską temperaturą denaturacji termicznej, już od 39–40°C dla niektórych jego typów. Podczas takiego procesu następuje rozpad tropokolagenu na wspomniane wcześniej trzy podjednostki. Najbardziej znanym produktem jest właśnie żelatyna pozyskiwana najczęściej z kolagenu zawartego w skórze, chrząstkach i kościach zwierząt domowych. Jej zastosowanie obejmuje również wytwarzanie kapsułek dla środków farmakologicznych, środków zagęszczających lub zwiększających lepkość, a wcześniej również dla błon fotograficznych.

Niejednokrotnie efekt stosowania preparatów kolagenowych jest przeceniany, szczególnie w odniesieniu do preparatów kosmetycznych, suplementacji diety lub odżywek dla sportowców. Właściwości chemiczne kolagenu wskazują na jego ograniczenia już przy próbach bezpośredniego stosowania. W pierwszym przypadku duże cząsteczki nie przejdą przez skórę, w drugim – zostaną rozłożone w przewodzie pokarmowym.

Tabela 1. Zawartość kolagenu w pokarmach zwierzęcych [4]

Produkt żywnościowy Zawartość kolagenu w pokarmie (mg/g)
pieczony węgorz 55,3
ścięgno wołowe 49,8
chrzestny mostek drobiowy 40,0
flaki wieprzowe 30,8
żołądki drobiowe 23,2
udka drobiowe 19,9
skrzydełka drobiowe 15,5
kałamarnica 13,8
wieprzowina 11,9
krewetki 11,5
szynka 11,2
małże 11,0
makrela 10,4
wątróbka drobiowa 8,6
łosoś 8,2
wołowina 7,5
tuńczyk 5,7

 

Należy też wziąć pod uwagę, że kolagen nie jest białkiem pełnowartościowym, czyli takim, który zawiera wszystkie niezbędne aminokwasy budujące ludzki organizm. Jest on szczególnie ubogi w tryptofan, cysteinę, tyrozynę i histydynę. Niemniej suplementacja preparatami kolagenu ma na celu dostarczenie aminokwasów niezbędnych do regeneracji tkanki chrzęstnej w stawach lub samego kolagenu w skórze. 

Kolagen występujący w preparatach dostępnych na rynku wytwarzany jest z żelatyny zwierzęcej. Ta z kolei pozyskiwana w drodze częściowej hydrolizy enzymatycznej (czyli wstępnego procesu trawienia) kolagenu zawartego w skórze, chrząstkach i kościach zwierzęcych. Żelatyna przetworzona do niskocząsteczkowych molekuł jest w przewodzie pokarmowym znacznie łatwiej rozkładana przez stosowne enzymy, a dalej, w postaci wolnych aminokwasów, wchłaniana przez kosmki jelitowe do krwiobiegu. Przeprowadzone w 2005 r. badania [2] wykazały, że po spożyciu hydrolizatu żelatyny koncentracja hydroksyproliny w osoczu krwi zwiększyła się po 1–2 godzin do 20–60 mmol/mL, a następnie, po ok. czterech godzinach obniżyła się do połowy tych wartości. W procesie trawienia niewielka część kolagenu spożytego z pokarmami przedostaje się do krwiobiegu w postaci krótkołańcuchowych oligopeptydów. Substancje te są oporne na występujące we krwi proteazy, przez co w niezmienionej postaci są transportowane do tkanek. Zdaniem niektórych autorów [3] możliwa jest tam reakcja układu immunologicznego prowadząca do migracji fibroblastów do skóry i nasilenie syntezy kolagenu oraz kwasu hialuronowego. Wbrew zapewnieniom płynącym z reklam elementy rozpadu kolagenu nie są transportowane wyłącznie do tkanki chrzęstnej w stawach. Wykorzystywane są one do syntezy wszystkich białek organizmu. Faktem jes...

Pozostałe 70% treści dostępne jest tylko dla Prenumeratorów.

Co zyskasz, kupując prenumeratę?
  • Roczną prenumeratę dwumiesięcznika Food Forum w wersji papierowej lub cyfrowej,
  • Nielimitowany dostęp do pełnego archiwum czasopisma,
  • Możliwość udziału w cyklicznych Konsultacjach Dietetycznych Online,
  • Specjalne dodatki do czasopisma: Food Forum CASEBOOK...
  • ...i wiele więcej!
Sprawdź

Przypisy